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La gran mayoría de las proteínas de las mitocondrías están codificadas por genes nucleares y se sintetizan en los ribosomas citosólicos.

Proteínas destinadas a la matriz mitocondríal: Las proteínas destinadas a la matriz mitocondríal poseen secuencias señal en el extremo N-t de captación-orientación que dirigen su entrada en la organela. La secuencia señal es eliminada por proteasas dentro de la matriz. La importación proteica sólo ocurre en zonas de contacto entre las membranas externa e interna. La HSC 70 citosólica y el factor estimulador de la importación mitocondrial (MSF) son chaperonas que mantienen parcialmente desplegadas las proteínas, lo que permite su translocación. Las proteínas desplegadas se unen a receptores en la membrana mitocondrial externa , son translocadas hacia la organela a través de un canal limitado por proteínas. Este proceso depende del gradiente electroquímico de la membrana interna y de la hidrólisis de ATP. El plegamiento definitivo suele deberse a una chaperonina (HSC 60) que hidroliza ATP.

Importación de proteínas hacia la matriz mitocondrial. La proteína naciente en el citosol puede:
- Unirse a MSF que es el factor que estimula la exportación mitocondrial. MSF lleva a la proteína en síntesis a un receptor formado por las proteínas Tom 70 y Tom 37 en la membrana mitocondrial externa. Del receptor Tom 70/Tom 37 pasa a otro receptor formado por las proteínas Tom 20 y Tom 22
- Unirse a HSC 70 citosólica que lleva a la proteína a los receptores Tom20 / Tom22 directamente.
Estas chaperonas utilizan la energía liberada por la hidrólisis del ATP para mantener el precursor unido en un estado desplegado o parcialmente plegado.

- El receptor Tom 20/Tom 22, reconoce la secuencia de orientación hacia la matriz y lleva a la proteína al canal formado por Tom 40 por donde pasa al espacio intermembrana.
- La proteína, en el espacio intermembrana, hace contacto con la proteína Tom 44 de la membrana mitocondrial interna.
- Cuando entra en el estroma se une a Hsc 70 de la matriz mitocondrial (esta chaperona está unida a Tom 44 y evita el plegamiento prematuro).
- Se libera HSC 70 y la secuencia señal se separa en la matriz por una proteasa.
- Plegamiento:
- Por HSC 60 con la hidrólisis de ATP.
- Sin intervención de chaperoninas, espontáneamente

Experimentos con proteínas quiméricas que demuestran la importación proteica mitocondrial.

Se sintetizó una Dihidrofolato reductasa con aminoácidos de la secuencia señal de la matriz (31 aa). La hidrofolato reductasa natural es citosólica.

a. Tras su síntesis en un sistema libre de células, la proteína quimérica se transloca a través de los canales de transporte en las membranas externa e interna hacia la matriz de las mitocondrias. La señal de orientación hacia la matriz es escindida por una proteasa y la proteína se pliega. Por lo tanto la secuencia de orientación hacia la matriz es suficiente como para dirigir una proteína normalmente citosólica desde el citosol hacia la matriz.

b. Se le añade a la proteína un compuesto que impida la translocación como el metotrexato, y la mantiene plegada, de manera que la proteína empieza a atravesar la membrana mitocondrial pero solo pasa el espaciador, el resto queda en el citosol, lo que demuestra que las proteínas plegadas no pueden atravesar la membrana.

c. Se añade anticuerpos antiDHFR y proteínas A marcadas con oro coloidal. Las proteínas A se unen de forma inespecífica a moléculas de anticuerpos y se observa al microscopio; se observa la partícula de oro coloidal en zonas de contacto entre la membrana externa e interna.
? Proteínas destinadas al espacio intermembrana.

Secuencias para la cámara externa.

El extremo N-t de las proteínas destinadas al espacio intermembrana suelen tener una secuencia señal para la matriz y otra secuencia para la cámara externa.

Algunas proteínas destinadas a la cámara externa o a la membrana interna se importan primero hacia la matriz y luego son redirigidas.

Dos vías por las cuales diferentes proteínas son transportadas desde el citosol hacia el espacio intermembrana mitocondrial.

En ambas vías , la proteína precursora contiene dos secuencias de orientación N-terminales:

a. Vía no conservadora: Se separa la secuencia señal de orientación hacia la matriz, se desorganiza el poro. La proteína queda en la membrana con la secuencia señal interna de orientación hacia el espacio intermembrana. La proteína posteriormente se queda libre (por una proteasa) en el espacio intermembrana y se une a grupo hemo.

b. Vía conservadora: Todo el precursor entra en la matriz exactamente como si fuera una proteína de la matriz mitocondrial típica. La secuencia de orientación hacia la matriz es escindida por la proteasa matricial.
La secuencia de orientación hacia el espacio intermembrana dirige la proteína hacia la membrana interna, se une a un receptor en el lado matricial de esta membrana y la proteína es translocada a través de la membrana interna hacia el espacio intermembrana por un canal de transporte asociado que está limitado por proteínas. En el espacio intermembrana la secuencia de orientación es escindida por una proteasa específica y se añade un grupo hemo.
Por tanto se separa la secuencia de orientación a la matriz en la matriz y entra al espacio intermembrana con una secuencia específica intermembrana. Existen proteínas canal en membrana interna por donde vuelve a pasar la proteína.

Proteínas destinadas a la membrana interna mitocondrial. Se sabe que hay proteínas de membrana interna que entran en la matriz y pierden la secuencia señal, lo que no se sabe es como se queda anclada a la membrana interna.

Proteínas destinadas a la membrana externa mitocondrial. Proteínas de membrana externa como la porina, tienen también dos secuencias. Otras proteínas nunca entran en la matriz si no que se dirigen directamente hacia su posición definitiva. La proteína de la membrana externa p70 tiene en N-t una secuencia señal corta de orientación hacia la matriz seguida de una larga secuencia de aminoácidos hidrofóbicos. Si se elimina esta secuencia larga de aminoácidos hidrofóbicos, la proteína se acumula en la matriz con la secuencia señal unida. La secuencia larga actúa como secuencia de detención de la transferencia a la matriz y la ancla como proteína integral de la membrana externa. Las proteínas de la membrana interna primero se acumulan en la matriz donde se elimina la secuencia señal de orientación a la matriz.

Secuencias de captación-orientación de las proteínas mitocondriales importadas. Las proteínas tienen una secuencia N-t orientadora hacia la metriz que es semejante pero no idéntica en las diferentes proteínas. Las proteínas destinadas al espacio intermembrana y a la membrana externa poseen una secuencia orientadora adicional, que actúa para dirigir las proteínas hacia estos sitios a través de varios mecanismos diferentes. Excepto en el caso de las proteínas de la membrana externa, las secuencias orientadoras se eliminan del resto de la cadena polipeptídica con lo que queda la secuencia de la proteína madura.

Sistema libre de células para el estudio de la captación postraduccional de las proteínas mitocondriales. A partir de los ARN-m correspondientes, en un sistema sintetizador de proteínas in vitro se pueden producir proteínas precursoras con una secuencia de captación-orientación N-t. La captación proteica se lleva a cabo en presencia de mitocondrias en respiración que generan una fuerza protón motriz a través de su membrana interna. Las proteínas secuestradas en la mitocondria son resistentes a la proteasa por que esta no puede atravesar las membranas mitocondriales, en cambio las proteínas precursoras en el citosol son destruidas por completo por la proteasa.

- Si se añade tripsina se degradan totalmente las proteínas (en un sistema libre de mitocondrias).

- Si se añaden primero mitocondrias y más tarde tripsina. La tripsina no puede atravesar la membrana de la mitocondria y las proteínas que han entrado en la mitocondria no pueden ser degradadas.

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