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Transporte de gases

 

Existe una relacion directa entre la necesidad de oxígeno de un tejido y el transporte de oxígeno a ese tejido. El transporte de oxígeno es lo que más ha condicionado el desarrollo del sistema respiratorio. Los pigmentos respiratorios son los responsables del 98% del transporte de oxígeno.

PIGMENTOS RESPIRATORIOS. Son moléculas capaces de combinarse reversiblemente con el oxígeno, ya que son solo transportadores. Existen otras sustancias capaces de unirse al oxígeno, pero de forma irreversible, por lo que no podrían ser consideradas pigmentos
La mayor parte de los animales, vertebrados, presentan estos pigmentos. Existen, no obstante, excepciones, como una familia de peces que viven en el océano ártico, ya que tienen la sangre transparente. La explicación a esta particularidad radica en el hecho de que debido a vivir en un ambiente tan frío, en el agua el oxígeno tiene una muy elevada solubilidad y el propio medio interno puede transportarlo. Fuera de esa temperatura morirían.

Hemoglobina. Adopta una coloración rojiza al combinarse con oxígeno. Es el más estudiado y conocido. Está ubicado en corpúsculos o bien en células, como pueden ser los eritrocitos. También hay hemglobinas en invertebrados, que están disueltas en el plasma.
Hemocianina. Adquiere una coloración azul con oxígeno. Se encuentra disuelta en plasma o linfa.
La hemoglobina es una cromoproteína, constituida por una grupo prostético y 4 grupos pirrol unidos a un átomo ferroso (Fe2+), todo unido a una cadena proteica. La cadena proteica es la parte más variable de la hemoglobina, ya que cada especie tiene la o las cadenas propias. La hemoglobina básica es la monomérica, que es la que podemos encontrar en peces. En la mayoría de los vertebrados observamos que se trata de un tetrámero, por lo que se podrá unir a 4 moléculas de oxígeno. Existen otras proteínas poliméricas, con más de 4 cadenas.
Posiblemente el sistema de los vertebrados sea casi óptimo, ya que la hemoglobina viaja en el interior de los eritrocitos, evitando que se filtren. Además se crea una presión osmótica muy alta para que tenga una mejor interacción con el oxígeno.

Al combinarse la hemoglobina se producirá una oxigenación. Existen dos formas de la hemoglobina, la forma oxigenada y la desoxigenada. Normalmente no se producen oxidaciones. El Fe2+ no pasa a Fe3+. Pero en ciertas condiciones patológicas sí se podría producir, momento en que se formará metahemoglobina. La metahemoglobina no es funcional. En individuos fumadores encontraremos una cierta cantidad circulante.
Cada especie tiene su propia hemobglobina, y además, algunas especies pueden tener varias, como la especie humana. La hemoglobina puede mutar, dando lugar a otras moléculas que pueden ser menos eficaces, como en el caso de la anemia falciforme, donde varía solo un AA, o bien dar lugar a moléculas totalmente inútiles. Los hemoglobinas de diferentes animales tienen diferentes afinidades por el oxígeno. En el hombre encontramos una variación en la hemoglobina a nivel de desarrollo, ya que encontramos un tipo de hemoglobina fetal y otro en el individuo adulto. Varían principalmente en la afinidad por el oxígeno.
A una determinada presión de oxígeno la hemoglobina se satura al 100%. La sangre se satura de oxígeno en los pulmones, donde la presión es elevada, y fluirá oxigenada hacia los tejidos. Cuanto mayor sea el consumo de oxígeno por el tejido menor será la presión de oxígeno, lo que provocará que se desprenda más oxígeno de la sangre. De esta manera se va autorregulando el aporte de oxígeno a los tejidos.
Hemos hablado hasta el momento de afinidad, pero sin definir este concepto. La afinidad es la avidez con la que un pigmento respiratorio se une al oxígeno. Una forma de cuantificar la afinidad es la P50. La P50 es la presión de oxígeno a la que la sangre está saturada al 50%. En el hombre la P50 es de 27mm Hg. La sangre fetal tiene más afinidad por el oxígeno que la materna. Cuanto más alta la P50 menor afinidad, y viceversa. La mioglobina tiene más afinidad por el oxígeno que la hemoglobina.
La hemoglobina posee dos estructuras. La estructura T se da cuando la hemoglobina tiene poca afinidad por el oxígeno, mientras que en la estructura K, la afinidad de la molécula es mayor, lo que permite que se unan las moléculas de oxígeno. A presiones de oxígeno bajas la estructura principal es la T. Cuando se une el oxígeno pasa a la estructura K. Cuando todos los grupos hemo están saturados se vuelve de nuevo a la forma T. Esto explica la forma típica de una curva de afinidad de la hemoglobina, ya que al ir avanzando en el tiempo, se van saturando los grupos.
La mioglobina es un pigmento tisular, cuya función no acaba de estar del todo clara. Existen varias hipótesis. Algunos autores piensan que puede ser un pigmento de reserva, mientras que otros consideran que puede presentar funcionalidad al pasar del estado de reposo al de actividad, moemtno en que su actividad podría permitir al músculo realizar mayor actividad.

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