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Inmunoglobulinas

 

INMUNOGLOBULINAS

            Son proteínas que se unen a los antígenos. Están en el suero de la sangre (los anticuerpos), también en screciones gástricas y en la leche.
Existen muchos tipos:
1.- IgG:
            Son las más abundantes, constituyen el 80% de los anticuerpos. Posee diversas subcaleses: IgG1, IgG2, IgG3 y IgG4,
.- Tiene 4 polipéptidos. Es simétrica. Tiene dos cadenas largas o pesasdas y 2 ligeras o cortas. Las 4 tienen elevado número de puentes disulfuro intra e intercatenarios que mantienen la estructura.
.- Poseen carbohidratos unidos a una región.
.- Las cadenas pesadas poseen dominios muy conservados en toda la familia de las IgG. También tienen una región variable en cada cadena.
.- Las cadenas ligeras poseen un extremo carboxilo terminal muy conservado y un extremo amino terminal variable.
Las zonas amino terminales de las cadenas ligeras y de las pesadas son la que reconocen y unen los diferentes antígenos.
.- Existe una zona o región bisagra que es móvil y facilita la unión del antígeno.

            Tratando el complejo antígeno-anticuerpo con la enzima papaína que destruye la región ligera se ve donde se da la unión. Tiene 2 sitios de unión del anticuepo. Con al enzima papaína podemos ver la región FAB y la FC (cristalizable).

.- La vida media en el suero es de 23 días.
.- Pueden atravesar la placenta y fijan el complemento.
1.- IgM:
.- Es un pentámero uniendo las 5 moléculas a través de cadenas J que estabiliza el pentámero.
.- Forman el 5-10% de las Ig.
.- Tienen 10 sitios de unión para el antígeno.
.- Posee un elevado peso molecular. Tiene 4 dominios constantes que se conservan en toda la familia (PM = 900000D).
.- No atraviesan la placenta.
.- Son poco duraderos en sangre.
.- Fijan el complemento.
.- Se unen al linfocito B.
.- Poseen una vida media de 5 días.
.- Al tratar con papaína se observan dos estructuras una la FA,B y la FC.
.- Son las primeras que aparecen con al exposición al antígeno, forman la respuesta primaria.

1.- IgA:
.- Son dos dímeros nidos por un péptido de unión J.
.- Forman el 13% de los compuestos del suero.
.- Posee un PM de 160-385 KD
.- Como dímero une 4 antígenos, como monómero une 2.
.- Presenta el componente secretorio que es el que hace que las IgA existan en secreciones (jugos de la mucosa gastrointestinal, saliva y leche).
.- No atraviesan la placenta.
.- Se fijan al complemento.
.- Poseen una vida media de 6 días en el suero.

1.- IgD:
.- Poseen la forma típica en Y.
.- Con muchos carbohidratos aunque menos que las IgM pero más que las otras.
.- Su PM es de 180000D.
.- Forman el 1% de las Ig.
.- Poseen dos sitos de unión formados por los linfocitos T.
.- La cadena pesada tiene 4 dominios
1.- IgE:
.- Forma el 0.002% de las Ig.
.- Posee un elevado PM (mayor PM)
.- En la cadena pesada hay 4 dominios constantes.
.- Son poco abundantes.
.- No atraviesan la placenta.
.- No fijan el complemento.
.- Están involucradas en la respuesta retardada en un tipo de alergia que aparece posteriormente.

 

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