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Quimiotaxis

 

Las bacterias se mueven al azar aunque pueden concentrarse cerca de una sustancia, se mueven hacia ciertos estímulos químicos cuando éstos están en el ambiente. Al variar las concentraciones de una sustancia química las bacterias pueden ir hacia la zona donde existe mayor concentración o pueden huir, atrayentes y repelentes respectivamente. Suelen ser nutrientes o sustancias nocivas. También responden al pH, temperatura, oxígeno y a veces a la densidad celular. Pueden concentrarse o no.

¿Cómo detectan las sustancias químicas? Poseen unas proteínas periplásmicas que actúan como receptores primarios, son BP, tienen dos dominios, uno amino y otro carboxilo, unidos por una región llamada región de la bisagra, un dominio se cierra sobre el otro y secuestra la sustancia. Cada grupo de sustancias tiene una BP y todas tienen la misma estructura.

Estas proteínas contactan con las MCP que son proteínas de la quimiotaxis, son proteínas aceptoras de metilos además las BP conectan con transportadores de azúcares, que no usan las MCP, sino que usan el sistema de la fosfotransferasa. Las que están unidos a las MCP no lo están a las otras y viceversa.
Se han descubierto receptores 1º y los receptores de membrana (MCP) con los que conectan.
Ej. En E. coli Existe el receptor mgl B3 que reconoce a la galactosa y glucosa, funciona en el transporte usando una ruta y también funciona en la quimiotaxis, aquí conecta con una proteína de membrana que es MCP III o Trg.
A veces el receptor 1º es una proteína transmembranal, no necesita otra proteína. Ej. sistema TsrE que se llama MCP I, sólo funciona en quimiotaxis, no funciona nunca en transporte. Otro caso es que el receptor 1º también actúe como receptor 2º para otra sustancia. Ej. Aspartato (1º) y maltosa (2º).
La aerotaxis es la detección de oxígeno, en este caso lo usan las misma proteínas. En ocasiones son redundantes para el oxígeno hay una MCP de aerotaxis. El O2 es detectado por TsrE y aer.
BP o receptores de membrana son detectores de gradientes:
Las células son capaces de hacer comparaciones temporales, comparan la situación inicial y la de 3 ó 4 min. después. Se mueve y toma una decisión, vira o sigue nadando en línea. Las BP detectan gradientes, pero no pueden saber o comparar concentraciones de sustancias a un lado y otro, tiene una especie de memoria y comparan situaciones de momentos distintos.
En 60min. a 30 micras/s recorren 1.8 mm (100 veces su largo)
Cuando el flagelo peritrico va en contra de las agujas va recta. Si el estímulo es favorable (+ atrayente o menos repelente) la excitación aumenta la probabilidad del rodaje en contra de las agujas del reloj y la bacteria sigue en línea recta. Después la bacteria se adapta a las nuevas condiciones para poder responder a un nuevo estímulo.
Si la excitación se mantiene mucho la bacteria suprime los virajes. Acelera la frecuencia de virajes si el periodo de adaptación se acorta mucho y se acumula información desfavorable.
Si el estímulo es desfavorable la excitación va a incrementar la probabilidad de ir a favor de las agujas del reloj produciendo viraje. Si no existe estímulo la bacteria se mueve al azar dando tumbos.

SISTEMA BIOQUÍMICO DE LA TRANSMISIÓN DE LA INFORMACIÓN. Son sistemas regulatorios de dos componentes: tenemos una señal recogida por un sensor y la transduce por un transmisor a una molécula efectora. Esto se puede hacerse a nivel de un promotor en el DNA (síntesis de OmpO, OmpF, esporulación y síntesis de N). Otro sistema de dos componentes es la rotación del flagelo que es el efector final.
Los receptores son proteínas transmembranales que se metilan (MCP), forman dímeros, reciben las señales de sustancias unidas a BP. El transmisor es una quinasa (Che A) y una proteína auxiliar que controla la actividad (CheW). La proteína Che A tiene diferentes dominios:
.- Dominio Che Y: es el efector
.- Dominio quinasa.
.- Dominio para unirse a MCP
.- Che W.
Che A se autofosforila en la his 48. El efector es Che Y que recibe el grupo fosfato de Che A (el fosfato pas de la his48 al asp57) y cuando está fosforilado induce la rotación a favor de las agujas del reloj uniéndose a la proteína fli M del motor del flagelo en el anillo C del mismo. Cuando las MCP tienen la Che W, Che A se autofosforila y pasa el fosfato a Che Y, entonces el flagelo gira a favor de las agujas del reloj y la bacteria vira. Al unirse un atrayente Che A no se autofosforila y por tanto tampoco se fosforila Che Y y el flagelo gira en contra de las agujas del reloj y la bacteria va en línea recta. Los atrayentes inhiben la actividad quinasa.

ADAPTACIÓN. Siempre existe probabilidad de que cambie el sentido del movimiento, esto se debe a que existe una adaptación que restaura a capacidad de respuesta. Tiene lugar en dos niveles:
1.- Desfosforilación de Che Y. Parte de esta desfosforilación es lenta y espontánea, pero la mayoría es debida a Che Z que es una fosfatasa específica de Che Y y le quita los fosfatos.
Mutante Che Z: viraje
2.- Metilación y desmetilación del receptor MCP. Las MCP no responden a los atrayentes cuando están totalmente metiladas. Che R está continuamente metilando a las MCP y Che B es la encargada de quitar los metilos.
.- Al aumentar el repelente aumenta la metilación de las MCP y cuando están metiladas aumenta la fosforilación de Che A y la célula vira, ya que es como si no hubiese repelente debido a que las MCP metiladas responden mal a él y sin repelentes Che A se autofosforila.
.- Si aumentan los atrayentes aumenta la desmetilación de las MCP y esto disminuye la estimulación de Che A para fosforilarse y aumenta las posibilidades de que la célula vaya en línea recta, esto se debe a que cuando está la sustancia unida Che A no tiene tanta facilidad de autofosforilarse. Las MCP totalmente metiladas responde muy bien a los atrayentes. Así al aumentar el repelente aumenta la metilación y el equilibrio se desplaza hacia la izquierda se fosforila Che A y va a favor de las agujas y vira. La metilación está controlada por Che B que al fosforilarse desmetila, tiene un dominio terminal regulatorio, es una esterasa que quita los grupos metilos. Es inactiva si no está fosforilada y es Che A quién le da los fosfatos. Che R es la otra proteína que actúa en la regulación, es una metiltransferasa y metila cuando está unida la sustancia, coge los metilos y se los pasa a las MCP.

HIPÓTESIS. La afinidad del receptor por el ligando depende del nivel de metilación, al aumentar la metilación disminuye la afinidad por el ligando y por tanto Che A se autofosforila y aumenta la fosforilación de Che Y y de Che W. Cuando un receptor está unido a un atrayente se está metilando disminuyendo 100 veces su sensibilidad. Mutantes que no metilan tienden a ir en línea recta.
Cuando hay mucho repelente da viraje. Al metilarse se fosforila Che A, al revés que con el atrayente.

 

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